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蛋白凝胶电泳
SDS-PAGE测定
蛋白质
分子量中,
电泳
的不连续系统产生的三种效应分别是什么...
答:
作用原理 聚丙烯酰胺
凝胶电泳
是网状结构,具有分子筛效应,它有两种形式,一种是非变性聚丙烯酰胺凝胶,
蛋白质
在电泳中保持完整的状态,蛋白在其中依三种因素分开:蛋白大小,形状和电荷。 而SDS-PAGE仅根据蛋白分子量亚基的不同而分离蛋白。这个技术首先是1967年由shapiro建立,他们发现在样品介质和丙烯...
sdspage
电泳
原理
答:
聚丙烯酰胺
凝胶
是由丙烯酰胺(简称Acr)和交联剂N,N’一亚甲基双丙烯酰胺(简称Bis)在催化剂过硫酸铵(AP),N,N,N’,N’ 四甲基乙二胺(TEMED)作用下,聚合交联形成的具有网状立体结构的凝胶,并以此为支持物进行
电泳
。由于SDS PAGE可设法将电泳时
蛋白质
电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的...
SDS-聚丙烯酰胺
凝胶电泳
与聚丙烯酰胺凝胶电泳原理上有何不同?_百度知...
答:
SDS-PAGE中的SDS是十二烷基磺酸钠,是
蛋白质
变性剂,SDS能拆散蛋白质的折叠结构,然后沿伸展的多肽链的表面吸附。使肽链带净负电荷,蛋白质在电场中的泳动速度仅与蛋白质颗粒大小有关。聚丙烯酰氨(PAGE)
凝胶电泳
用于蛋白质与寡糖核苷酸的分离。电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。蛋白...
为什么非变性
凝胶电泳
比变性凝胶电泳好呢?
答:
1. 凝胶的配置中非变性凝胶不能加入SDS,而变性凝胶的有SDS。2. 电泳载样缓冲液中非变性凝胶的不仅没有SDS,也没有巯基乙醇。3. 在非变性凝胶中
蛋白质
的分离取决于它所带的电荷以及分子大小,不像SDS-PAGE电泳中蛋白质分离只与其分子量有关。4. 非变性
凝胶电泳
中,酸性蛋白和碱性蛋白的分离是完全...
电泳
法分离混合
蛋白质
的基本原理是什么
答:
电泳
前用缓冲液浸润薄膜或滤纸等支持物或用缓冲液直接配置成
凝胶
,将待分离的
蛋白质
样品加在它的一端或中央,支持物的两端与电极连接,通电电泳。电泳完毕,各个组分分布在不同的区域,用显色剂(蛋白质可用考马斯亮蓝或氨基黑等染色)显色后可以显示出各个组分。 氨基酸混合物特别是寡聚核苷酸混合物一次电泳往往不能完全...
sds-page
电泳
分离
蛋白质
的原理,这种方法为什么可以测定蛋白质分子量
答:
电泳时的正极与负极都会发生电解反应,向着与其电性相反的电极移动的现象称为电泳。在外电场的作用下,带点颗粒将向着与其电性相反的电极移动,这种现象称为电泳。电泳技术可用于氨基酸、肽、蛋白质和核苷酸等生物分子的分析分离和制备。 区带电泳是由于在支持物上
电泳蛋白质
混合物被分离为若干区带。
如何通过
凝胶电泳
区别
蛋白质
的种类?
答:
看
电泳
出来的条带,对比标准品的分子量,根据分子量确定
蛋白
种类
SDS聚丙烯酰胺
凝胶电泳
法越靠近阴极的
蛋白质
的分子量是越大还是越小...
答:
越靠近阴极
蛋白质
分子量越大 SDS聚丙烯酰胺
凝胶电泳
中,SDS会与变性的蛋白结合,使蛋白质亚基带上大量负电荷,且其数值大大超过蛋白质原有的电荷密度,掩盖了不同亚基间原有的电荷差异。各种蛋白质-SDS复合物具有相同的电荷密度,电泳时纯粹按亚基靠凝胶的分子筛效应进行分离。有效迁移率与分子质量的对数成...
血清同工酶电泳与
蛋白质电泳
有何区别与联系
答:
DNA电泳一般使用的都是琼脂糖
凝胶电泳
,电泳的驱动力靠DNA骨架本身的负电荷。
蛋白质电泳
(一般指SDS-PAGE)一般使用的都是聚丙烯酰胺凝胶电泳,电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。所以相同点就是样品都是带负电荷的,从负极向正极移动,移动的距离都和样品的分子量有关。而且这两个电泳...
为什么做
蛋白质
PAGE
电泳
前要使蛋白质变性呢?
答:
形成带负电荷的SDS-
蛋白质
复合物,这种复合物由于结合大量的SDS,使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块,从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异,由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的,因此在进行
电泳
时,蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
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