蛋白质的等电点（PI）是指其分子中正负电荷相等，即净电荷为零时的溶液pH值。此时，蛋白质分子在这个pH值下具有最低的静电荷，因而也具有最小的溶解度和稳定性。
为了使蛋白质溶液稳定，一般而言，并不是使溶液的pH值离PI越远越好。这是因为：
蛋白质的稳定性与溶液的pH值关系密切。在等电点以上，蛋白质分子带负电荷，彼此间由于静电相互排斥而保持稳定。而在等电点以下，蛋白质分子带正电荷，也会因为相互间的静电排斥而保持稳定。然而，当溶液的pH值远离等电点时，蛋白质分子可能因为电荷极性的改变而发生分子内或分子间的相互作用，导致蛋白质凝聚、变性、失去活性，甚至产生有害的副作用。
在不同的pH值下，蛋白质的结构会发生显著变化。当溶液的pH值远离等电点时，蛋白质分子可能会发生构象变化，导致其高级结构和功能发生变化。这种构象变化通常包括氨基酸序列的折叠方式、肽链的空间构型、以及分子间的相互作用等。这些构象变化不仅会影响蛋白质的稳定性，还会影响其生物活性。
溶液的离子强度也会影响蛋白质的稳定性。在低离子强度下，蛋白质分子间的静电相互作用较强，容易形成聚集体。而在高离子强度下，由于离子占据了部分溶液体积，对蛋白质分子的静电相互作用产生屏蔽作用，使蛋白质分子间的相互作用减弱，有利于蛋白质分子的稳定性。
因此，为了使蛋白质溶液稳定，并不是简单地使溶液的pH值离PI越远越好。相反，应该根据具体的实验目的和蛋白质的性质选择合适的pH值和离子强度条件。通常，在等电点附近，蛋白质的溶解度和稳定性最佳。此外，在制备和储存蛋白质溶液时，还应注意避免极端pH值、高温、激烈振荡、光照等因素引起的蛋白质变性。如果需要使用远离等电点的溶液条件，应进行详细的稳定性评估和优化实验。