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电泳蛋白质
电泳
法可以提纯
蛋白质
吗
答:
可以。将
蛋白
与
电泳
介质分开的方法有多种,比如捣碎提取、装在透析袋里继续电泳等。也有不需要固相介质的电泳,比如毛细管电泳。等电点电泳也可用于制备。
SDS-PAGE测定
蛋白质
分子量中,
电泳
的不连续系统产生的三种效应分别是什么...
答:
区带电泳是由于在支持物上
电泳蛋白质
混合物被分离为若干区带。电泳前用缓冲液浸润薄膜或滤纸等支持物或用缓冲液直接配置成凝胶,将待分离的蛋白质样品加在它的一端或中央,支持物的两端与电极连接,通电电泳。电泳完毕,各个组分分布在不同的区域,用显色剂(蛋白质可用考马斯亮蓝或氨基黑等染色)显色...
蛋白质电泳
答:
D 向正极移动,那么
蛋白
要带负电。溶液pH大于pl值,两性离子释放质子带负电。所以pH应该大于其中的4个而小于最大的1个,6.7 < pH < 7.3 参考资料:http://baike.baidu.com/view/26521.htm
蛋白电泳
的介绍
答:
在碱性环境里,血清蛋白皆带阴电荷,在电场中向阳极泳动,因各
蛋白质
等电点和分子量有差异,分子量小、阴电荷多泳动最快;分子量大、阴电荷较少者泳动较慢。
电泳
后,从阳极开始,依次为白蛋白、a1球蛋白、a2球蛋白、β球蛋白和γ球蛋白五个区带。
为什么聚丙烯酰氨凝胶
电泳
可以分出较多
蛋白质
区带?
答:
在电场中移动的速率,还会受到分子大小影响。就像用相同的力去推两个质量不同的物体,质量小的更容易推动,推的距离也最远。同时,形状是否规则也会影响迁移的速度,形状规则的受力均匀。综上所述,不同的
蛋白质
的带电性质不同,分子大小不同,形状不同,所以聚丙烯酰胺凝胶
电泳
可以分出较多蛋白质区带...
异源表达系统中
蛋白质
的糖基化对sds
电泳
有没有影响
答:
糖基化会增加
蛋白质
的分子量。在SDS-PAGE中,蛋白质通常是根据它们的分子量来分离的。由于加上的糖链增加了蛋白质的整体分子量,因此糖基化蛋白质在凝胶上的迁移可能与预期的基于蛋白质氨基酸链的分子量不一致。2.影响二:荷电状态 尽管SDS的存在通常能使蛋白质带有统一的负电荷,从而使
电泳
过程主要...
怎样利用Western
电泳
鉴别
蛋白质
?
答:
在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶
电泳
。因为是一种利用带孔凝胶珠作基质,大分子无法进入孔里而移动快速,所以SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。然后呢,进行western blot,抗原和抗体有特异性,用抗体作为探针,对靶物质进行检测,可以鉴别得到的
蛋白质
。
电泳
时,
蛋白质
的带电情况相同,相对分子质量大的运动快,还是小的快_百...
答:
小的运动快。基本的物理学常识:加速度a = F/m = qE/m ;速度v = at 同一个电场,E 相同。加速度与质量m成反比。带电量相同的话,质量小的就运动快。
影响
蛋白质电泳
速度的因素是什么
答:
主要是
蛋白
的分子量大小,电荷性质,
电泳
电压和凝胶的浓度,分子量越大电泳越慢,凝胶浓度越大电泳越慢,电压越高速度越快
血清同工酶电泳与
蛋白质电泳
有何区别与联系
答:
首先,同工酶电泳本质上就是
蛋白质电泳
,和普通蛋白质电泳一样是利用蛋白质分子的电性,粒子大小等特性将不同种类蛋白分离。区别在于,同工酶电泳因为电泳的是酶,可以利用酶催化底物反应的原理在电泳结束后进行染色,在染色液中加入底物和酶活性所需的因子,通过酶促反应生成有色物,显示酶带。而普通的...
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