β-BuTx主要作用于神经系统，在外周神经系统中它能不可逆地阻断神经肌肉的兴奋传递；在中枢神经系统中它能特异地抑制某些神经元突触前膜递质的释放。为了进一步研究β-BuTx对中枢神经系统的作用机理，大多数实验研究都是在分离出的突触体上进行的。β-BGT主要作用于神经系统，在外周神经系统中不可逆地阻断神经肌肉的兴奋传递，在中枢神经系统中特异地抑制某些神经元突触前膜递质的释放。其毒性作用依赖于PLA2活性，A链的Lys64与PLA2活性和β-BGT其他毒性有关。当亚基间二硫键断裂，或PLA2活性中心被共价修饰时，都可导致β-BGT的神经毒性丧失。PLA2活性具有间接溶血作用，在Ca2 +存在下能水解卵磷脂（专一水解C-2酯键），生成能溶解红细胞的溶血卵磷脂及脂肪酸，两者促进突触囊泡和突触前膜的融合，在膜表面暴露出突触囊泡蛋白的内部表位，诱导突触囊泡分泌到胞外，伴随着细胞外的大量钙离子流向神经末梢。这两者还使神经末梢的突出囊泡储存库消失。用谷胱甘肽还原链间二硫键可提高β-BGT的膜破坏活性。B链识别特定靶细胞膜，阻断电压门控钾通道，但也需要A链的相互作用及钙离子的参与。但Cheng等发现B链引起人类神经节SK-N-SH细胞凋亡，这种细胞毒性与A链的PLA2活性没有多大关系。Pei-Fung Wu等发现当β-BGT的浓度为357 nM时，内化为NB41A3细胞时并不引起胞质的钙离子浓度变化，其中，钙离子的增加与PLA2有关。所以当EGTA（钙离子螯合剂）存在时，也不会影响细胞的突起生长。这说明，β-BGT的内化与A链的PLA2的活性是独立的。是否只与B链有关，还需要进一步的实验来确定。利用瓜蟾的神经肌肉组织研究β-BGT A链和B链的作用，发现β-BGT能增强自发突触电流（SSC）的发生频率，用5’-磷酸-吡哆醛修饰β-BGT或用Ba2+代替缓冲液中的Ca2+则能消除β-BGT的磷酸酶A2活性，减少SSC的发生频率。针对A链或B链的特异性抗体均能有效地抑制磷酸酶A2活性，但对SSC的发生频率没有太大影响。说明A链和B链对增强瓜蟾的神经肌肉SSC的发生频率都是必不可少的。
β-BuTx对神经系统作用的研究最早是从外周神经、肌肉组织起始的，1963年Chang等首先从银环蛇蛇毒中分离出这种突触前神经毒，发现它可阻断由刺激引起的运动神经末梢ACh的释放。随后对β-BuTx进行了毒理学、电生理学、药理学、形态学等研究，获得大量实验证据，对其机理研究取得了一些进展。电生理学和组织学研究表明：在神经肌接头处，β-BuTx广泛作用于突触前膜，导致神经递质释放的阻断，最终引起运动神经末梢的破坏。 当β-BuTx孵育从大鼠中分离出的神经肌肉标本时，大约1.5~3小时后，β-BuTx引起完全的神经肌肉阻断。如果标本孵育期间反复刺激神经，则阻断发生的更快。将β-BuTx用bromophenacyl bromide进行化学修饰后，可使β-BuTx的PLA2活性失活。用无PLA2活性的β-BuTx对神经肌肉标本进行孵育，结果使β-BuTx同族毒素对同一神经肌肉的阻断作用所需时间增加，因此说明：同族毒素可能结合于神经末梢的特殊位点，这个位点能被修饰后的β-BuTx竞争性占据。Howard认为，β-BuTx引起神经肌肉阻断在电生理方面表现为三个阶段。第一阶段：神经肌肉标本经过5~10分钟的β-BuTx孵育后，终板电位（End Plate Potential，EPP）幅度先出现一个轻微的下降；第二阶段：以后30~60分钟期间EPP幅度出现增高现象；第三阶段：然后EPP幅度出现进行性下降直至EPP观察不到。第三个阶段小终板电位（Miniature End PlatePotential，MEPP）的频率也逐渐降低，直到神经肌肉完全阻断时，MEPP也几乎观察不到。但β-BuTx不影响MEPP的振幅。
关于β-BuTx作用于神经肌肉标本初期可使EPP振幅轻微下降的机理仍不清楚，但是其随后引起EPP振幅增高的机理多数学者认为：它是由于神经末梢内游离Ca2+增高所致，而神经末梢内游离Ca2+增高可能是β-BuTx阻断K+通道，使神经末梢膜去极化时程延长，电压依赖性Ca2+通道开放时间比正常时延长，则进入神经末梢内的Ca2+增加，使递质释放增加，Mallart在20世纪80年代用大量实验证实这个观点。Petersen等在猪背根神经节电压钳的实验中进一步发现：β-BuTx可以选择性地阻断K+电导成份。除以上β-BuTx通过阻断K+能道引起EPP振幅增加之外，还有其他一些关于此现象的解释：β-BuTx可通过某种方式使突触前递质囊泡与膜融合的可能性增高；β-BuTx通过某种机制使Ca2+释放的结构敏感性增加；β-BuTx直接使神经末梢动作电位时Ca2+进入神经末梢内的量增加。Chen和Lee认为：电子显微镜下发现递质囊泡被排空，递质耗竭，最终使神经-肌肉兴奋传递阻断；而Kelly和Brow在神经末端观察到Coated囊泡累积。Bowerd认为是神经末梢ATP的耗竭。Intira等认为是β-BuTx抑制胆碱转运系统造成ACh囊泡含量减少，最终导致ACh耗竭。
肉毒毒素（Botulin，BoTx）可拮抗β-BuTx，当神经肌肉标本用这两种毒素同时处理时，神经肌肉阻断所需的时间比用其中任一种毒素阻断所需时间要长，因此实验中可知β-BuTx是通过增加细胞内游离Ca2+浓度来拮抗BoTx的，但这两种毒素相互拮抗的本质还不清楚。Othman用鼠脑突触体研究β-BuTx作用机理时发现，β-BuTx在脑突触体上结合位点可被dendrotoxin占据，但dendrotoxin却没有引起突触体膜的去极化。
在一定条件下，通过电子显微镜观察，β-BuTx能引起蟾蜍神经末梢质膜的大范围损伤，但是，研究证实如此损伤并不是产生神经毒性作用，即引起神经肌肉阻断所必需的。β-BuTx阻断的大鼠外周神经末梢在递质囊泡数目方面表现出轻微降低及质膜内折数目增加。 Chen等认为这种形态学的变化是由于蛇毒导致递质囊泡在出胞作用释放出递质后囊泡膜再循环受到抑制而引起的。早期研究报道称β-BuTx引起的神经末梢阻断标本中ACh数量正常，而Gunderson等研究称：经β-BuTx孵育的膈神经-膈肌标本ACh水平增加了2~3倍。
β-BGT具有β类神经毒素的共同特点，在作用于神经末梢之前有一个5-20min的延迟期，为结合突触细胞膜所必需，能够阻碍可兴奋膜上的K+的转运；选择性抑制神经末梢释放乙酰胆碱。它作用于运动神经末梢产生一种三相变化，首先是传出递质数量的迅速降低，即短暂抑制，继而是释放易化，随后是进一步抑制，导致不可逆的传导阻滞。该毒素诱导的系列变化可以通过测量单极运动终板记录的动作电位或在低Ca2+浓度介质中测量孵育的离体小鼠膈肌神经-横膈膜制备物的收缩力观察到。β-BGT中毒后的运动神经末梢在轴膜上出现Ω型被膜窦数量的特征性增加，而这时突触前泡的数量及形状变化不大。
β-BuTx阻断胆碱转运到Torpedo电器官的神经末梢内，这与β-BuTx对鼠脑突触体作用类似，但有些学者认为β-BuTx抑制胆碱转运过程不能解释β-BuTx导致的神经肌肉阻断作用。另外，β-BuTx也作用于非胆碱结构，如GABA能神经元突触体，这一现象同样使β-BuTx在神经末梢的特殊作用位点是胆碱转运系统的提法不成立。Emmanuilo Delot在Torpedo突触体上对多种突触前PLA2神经毒的比较研究发现：Crotoxin和β-BuTx对突触体的ACh释放和膜去极化程度不同，认为这两种毒素是从不同作用位点或不同机理来影响神经递质释放过程的。Howard认为：从β-BuTx对鼠脑突触体和对Torpodeo突触体的影响可得出，β-BuTx是通过改变离子通道或/和离子泵而发挥作用的。Ng和Howard提出：由于质膜上磷酸甘油酸分解可抑制膜蛋白的活性，β-BuTx可能通过水解某些特殊磷酸甘油酸，调节离子通道或/和离子泵的活化状态。 β-BGT的药理学作用较为复杂，它的突触前毒性作用依赖于内源性磷脂酶A2的效应，因此β-BGT具有神经毒素和磷脂酶A2的双重作用，除了可抑制运动神经末梢释放乙酰胆碱和摄取胆碱以及阻断运动神经肌肉接头部位的冲动传递外，还具有间接溶血作用。这是因为PLA2在Ca2+存在下能水解卵磷脂（专一水解C-2酯键）生成能溶解红细胞的溶血卵磷脂。另外β-BGT还能减少膜结合的乙酰胆碱数，抑制膜结合酶的活性等。
实验证明β-BGT的A链具有PLA2酶活性而B链没有。PLA2可催化3-sn -磷酸甘油酯2-乙脂键的水解。用p-BromophenocylBromide烷化活性位点的组氨酸残基，不可逆地抑制了酶活性，同时也破坏了毒性。这说明在β-BGT中PLA2起到了不可缺少的作用。也有人对此提出了异议。但不管怎样，既然存在不具有毒性的PLA2，就说明β-BGT毒性不能单独归于PLA2的活性。 PLA2的活性与分析的条件有关。PLA2酶活性是否是β-BGT毒性的必要因素，Rosenberg列举了正反两方面的证据。关于PLA2对β-BGT所引起的运动神经末梢三相变化的影响研究表明初期的释放抑制及其后的释放易化都与PLA2无关，Strong（1976）首次报道了PLA2的催化活性在由β-BGT所引起的自发神经递质释放降低方面起着重要的作用。 虽然A链具有PLA2活性，在毒素中具有重要作用，但是考虑到毒素与鸡肌肉的结合能够被树眼蛇毒素、毒素I及曼巴蛇毒素k所抑制，所以B链在毒素中的结构和作用也就不能被忽视。B链作为识别亚单位可特异识别靶细胞膜阻断电压门控钾通道。 用β-BuTx对大鼠制备的脑突触体进行短时间孵育后，Howard归纳出以下突触体的改变：①接纳和保留几种递质和非递质复合物的能力降低，包括γ-氨基丁酸、去甲肾上腺素、5-羟色胺、胆碱等；②ATP减少；③用荧光碳花青苷染色测得质膜电位降低。β-BuTx产生以上变化并没有溶解突触体，而且Howard认为β-BuTx最初的效果是突触体质膜电位的降低，随这发生突触体ATP量减少，故ATP量减少的部分原因是由于它被Na+/K+-ATP酶所利用试图去重新建立原有的膜电位。且他推测β-BuTx引起多种突触体递质释放过程抑制是继发效果，可能由于膜去极化和ATP库的耗竭，但还没有证据证实β-BuTx导致突触体膜去极化中所涉及的离子流。Ng和Howard早期研究认为：β-BuTx对突触体上述作用的强弱不依赖于细胞外的Na+浓度，故认为β-BuTx不是通过开放质膜上的Na+通道或抑制Na+/K+-ATPase活性而使突触体去极化的。但Yates SL在实验中发现β-BuTx在低浓度时（0.05~5nmol/L）不影响Na+/K+ATPase活性，当β-BuTx浓度较高时（50nmol/L）使Na+/K+-ATPase活性增加；通过与无神经毒性PLA2的比较研究发现，β-BuTx对突触体膜去极化影响是通过β-BuTx上的PLA2作用使自由脂肪酸产量改变而介导的。
β-BuTx在大鼠脑室内注射时可引起大鼠死亡，死亡率高于用β-BuTx处理外周神经系统引起的大鼠死亡。脑内注射β-BuTx引起的死亡率次于脑室内注射引起的死亡率，脑内注射β-BuTx引起广泛的神经元损伤，没有明显的胆碱能结构的选择性，如将β-BuTx注射到大鼠齿状回，谷氨酸脱羧酶（ghitamatedecarboxylase，一种GABA能神经元的标记物）的活性下降时间过程与同一脑区的胆碱乙酰基转移酶（Cholineacetytransferas，一种胆碱能神经元的标记物）活性下降的时间过程相平行。但仍不明白：非胆碱能结构的损伤是β-BuTx对它的单独直接作用，还是β-BuTx特异地作用于胆碱能神经元末梢引起的继发效应。 无神经毒性的PLA2酶活性是β-BuTx的PLA2活性的20倍，但无神经毒性的PLA2在改变突触体膜电位和膜转运过程方面远比β-BuTx低得多。关于这一点的进一步证据来源于对β-BuTx的化学修饰实验，用ethoxyformicanhydride（EOFA）处理后的β-BuTx，其PAL2活性和神经毒性都丧失；如果EOFA处理时加入dihexnoyllecithin（DiC6），则β-BuTx的PLA2活性保留；但是，EOFA仍降低了β-BuTx的致死率和它引起神经肌肉标本阻断的能力，故用EOFA和DiC6处理的最终结果是将β-BuTx从一种具有神经毒性的PLA2转变到无神经毒性的PLA2。 Howard和Troug提出：EOFA至少对β-BuTx进行了两点改变：PLA2活性部位和神经毒性所需要的另一部位。酶分析实验发现经EOFA和DiC6处理后无神经毒性的β-BuTx具有表面上正常的PLA2活性，但其已失去了改变突触体膜电位和ATP贮存及膜转运能力，故可得出结论β-BuTx的PLA2活性部位与其神经毒性部位是分离开的，但β-BuTx的神经毒性的发挥是这两个部位的共同作用结果，甚至神经毒性部位比PLA2活性部位更重要。在有关β-BuTx与无神经毒性的PLA2的特异底物的比较研究方面，研究未发现二者在突触体膜磷酯酰胆碱、磷酯酰丝氨酸和磷酯酰乙醇胺的水解比例和释放出突触体脂肪酸类型方面有显著性差异。而Ghassemi等在鼠脑突触体质膜得出与以上相矛盾的结果，发现β-BuTx可引起质膜上磷酯酰乙醇胺和磷酯丝氨酸内外二层分布的改变，认为此改变可能与β-BuTx引起ACh释放增加有关。
在有关β-BuTx与无神经毒性的PLA2对蛋白激酶作用的比较研究方面，Eiko Veno和PhilipRosenbergp发现：β-BuTx可抑制脑突触体内大量蛋白（如突触蛋白Ⅰ）的磷酸化作用，且作用比无神经毒性的PAL2强。即使在磷酸酯酶存在的情况下，β-BuTx抑制磷酸化作用也未见降低，说明β-BuTx对磷酸化作用的抑制可能与ACh释放受抑制有关。Eiko进一步研究还发现无神经毒性的PLA2可抑制依赖cAMP的蛋白激酶、蛋白激酶C（PKC）的活性，而β-BuTx则无此效应，且无神经毒性的PLA2对蛋白激酶活性的抑制是通过产生自由脂肪酸来介导的，Eilo推测β-BuTx与无神经毒性的PLA2对磷酸化作用的抑制途径是不同的。β-BuTx对中枢神经系统ACh释放也有特异性。Chakpell在大鼠脑突触体上发现低浓度β-BuTx对完整突触体ACh释放既有促进作用又有抑制作用。Chapell[39]认为β-BuTx对突触体ACh释放的抑制作用可能不发生在突触体内囊泡与突触质膜的相互作用水平上，而是发生在神经递质释放过程的早期。
