分内在蛋白和外在蛋白两种。内在蛋白以疏水的部分直接与磷脂的疏水部分共价结合，两端带有极性，贯穿膜的内外；外在蛋白以非共价键结合在固有蛋白的外端上，或结合在磷脂分子的亲水头上。如载体、特异受体、酶、表面抗原。占20%～30%的表面蛋白质（外周蛋白质）以带电的氨基酸或基团——极性基团与膜两侧的脂质结合；占70%～80%的结合蛋白质（内在蛋白质）通过一个或几个疏水的α-螺旋（20～30个疏水氨基酸吸收而形成，每圈3.6个氨基酸残基，相当于膜厚度。相邻的α-螺旋以膜内、外两侧直链肽连接）即膜内疏水羟基与脂质分子结合。理论上，镶嵌在脂质层中的蛋白质是可以横向漂浮移位的，因而该是随机分布的；可实际存在着的有区域性的分布；（这可能与膜内侧的细胞骨架存在对某种蛋白质分子局限作用有关），以实现其特殊的功能：细胞与环境的物质、能量和信息交换等。（Frye和Edidin1970年用发红光的碱性芯香红标记人细胞同用发绿光荧光素标记膜蛋白抗体标记离体培养的小鼠细胞一起培养，然后使它们融合，从各自分布，经过37℃40min后变为均匀分布。光致漂白荧光恢复法，微区监测）细胞膜上存在两类主要的转运蛋白，即：载体蛋白（carrier protein）和通道蛋白（channel protein）。载体蛋白又称做载体（carrier）、通透酶（permease）和转运器（transporter），能够与特定溶质结合，通过自身构象的变化，将与它结合的溶质转移到膜的另一侧，载体蛋白有的需要能量驱动，如：各类ATP驱动的离子泵；有的则不需要能量，以协助扩散的方式运输物质，如：缬氨酶素。通道蛋白与与所转运物质的结合较弱，它能形成亲水的通道，当通道打开时能允许特定的溶质通过，所有通道蛋白均以协助扩散的方式运输溶质。
一般而言，蛋白质都有它特定的结合对象，结合之后才能行使其功能。跟上面的翻译的例子类似，有生理功能的蛋白质复合物的稳定性较高，能稳定存在比较长时间。而没有生理功能的蛋白质复合物（mis-interaction）则稳定性较差，很快就分离了。所以看上去好像蛋白都能正确地找到“对象”。但实际上，这个"找对象"是个漫长的"试错"过程——可能蛋白质碰上100个别的分子，都碰不上自己的"对象"。如果不是自然选择/进化把基因组雕琢成现在这个样子，这个“试错”的过程恐怕是会变得太费时费事，而导致细胞无法存活了。关于细胞内蛋白质是如何乱成一锅粥以至于经常碰上错的对象，我所知的有以下的证据：
(a) "滥交"的蛋白过表达的时候，细胞会出问题：所谓"滥交"就是这个蛋白与任意蛋白结合的稳定性，都跟它与特定对象结合时的稳定性差不多。这种蛋白如果表达量异常增高，就会随机结合住很多其他"无辜"的蛋白质分子，导致它们不能干正事，从而引起细胞的各种"问题"（里面谈的"问题"是果蝇/线虫/老鼠的一些异常性状和人的肿瘤）。如果蛋白质不"乱交"，都乖乖地只跟"对象"结合，是不会有这种事的。
高表达的蛋白质倾向于在其三维结构的表面使用亲水性的氨基酸：蛋白质的相互作用一般是通过疏水性氨基酸进行的，因为细胞质里面都是水分子，两个蛋白质的疏水表面结合在一起会比较稳定。一个基因，如果其蛋白质表达量很高，显然它很容易成为其他蛋白"试错"的对象，所以它一定不能“滥交”。所以这些蛋白质表面通常都是亲水的氨基酸为主。低表达的蛋白没有这个限制，所以它们表面的疏水氨基酸会多一些。这也造成了高表达的蛋白质进化比较慢，因为它们的序列在进化上受到的限制比较多。如果细胞里面不是这么乱，这个现象也是不会出现的。
