根据神经毒素的作用靶点不同，把银环蛇神经毒素分为两类：一类为突触后神经毒素或α-神经毒素，这类毒素竞争性的与神经肌肉接头处的乙酰胆碱受体结合，阻断神经递质的传导；另一类为突触前神经毒素或β-神经毒素，其直接作用于运动神经突触前膜，阻断乙酰胆碱的释放，使骨骼肌失去收缩功能而麻痹。根据相对的分子质量大小和二硫键的数目把突触后神经毒素又分为短链神经毒素（60~62个氨基酸残基，4对二硫键）和长链神经毒素（70~74个氨基酸残基，5对二硫键）。其中短链神经毒素的阻断作用具有一定的可逆性。
银环蛇毒素新鲜毒液呈灰白色，粘稠具有特殊的腥味，毒性较强，是一种碱性多肽，是典型的长链突触后神经毒素，由74个氨基酸残基组成，含有较多的碱性氨基酸残基和10个半胱氨酸残基，所有的半胱氨酸残基都参与二硫键的形成，含有5对二硫键，具有蛋白质的通性，加热和受紫外线照射会产生絮状沉淀，导致毒性部分或全部丧失，强酸、强碱、氧化剂、还原剂、消化酶、重金属盐、酒精、酚类均能破坏其毒性；经甲醛和戊二醛处理其毒性丧失，但抗原性仍能保留。通常采取甲酰基化的方法脱毒后免疫动物，制备抗血清。
银环蛇毒素的主要成分为蛋白质和多肽，其中毒性成分主要是多种毒性多肽中的神经毒素（Tu A T，1996）。李镇源等曾先后报道了从台湾银环蛇中分离鉴定出α-银环蛇毒素（α-BGT）、β-银环蛇毒素（β-BGT）、κ-银环蛇毒素（κ-BGT）和一些酶类如磷脂酶A、凝血酶因子等。钱友存等通过RT-PCR方法从银环蛇中克隆到神经毒素，心脏毒素（cardiotoxin）和一些心脏毒素样碱性蛋白（CLBPs）以及4个神经毒素类似物（neuro-toxin-likeproteins）（BMNTL 1-4）和1个三环结构蛋白（BML-CL）。Aird S D等从银环蛇毒腺细胞中分离出一种新的神经毒素γ-银环蛇毒素（γ-BGT），并利用质谱分析法和Edman降解法测定了γ-BGT的一级结构。
β-银环蛇毒素（Beta-bungarotoxin，β-Butx）来源于银环蛇（Bungarus multicinctus）蛇毒中，是一种突触前多肽神经毒，表现出Ca2+依赖性磷脂酶A2（Phospholipase A2，PLA2）活性。首先由Chang于1963年在台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中发现，是第一个具有药理特征的突触前蛇神经毒素。 分子量（Mr）为20500，由两个亚基通过二硫键共价连接成二聚体，分子量较大的A亚单位（Mr=13500）上存在PLA2活性中心，分子量较小的B亚单位（Mr=7000）与蛋白激酶抑制物有一些序列同源性。当亚基间二硫键断裂时，或PLA2活性中心被共价修饰时，都可导致β-BuTx的神经毒性和PLA2活性丧失。
β-BGT是一种高碱性多肽，其分子量为20-22KD，等电点为8.8-9.7。由A、B两条链构成，二者通过一个链间二硫键共价连接。A链含有120个氨基酸残基，分子量为13500D，具有磷脂酶A2的活性，在结构上与哺乳动物胰腺分泌的磷脂酶A2及其它蛇毒液中的磷脂酶A2有同源性。B链含有60个氨基酸，分子量为7000D，与哺乳动物胰腺、蛇毒及蜗牛毒中的kunitz型蛋白酶抑制剂、毒素Ⅰ及树眼蛇毒素具有序列同源性。但是β-BGT对胰岛素、胰凝乳蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、弹性蛋白酶无任何抑制活性，说明B链并不是作为蛋白酶抑制剂起而作用的。β-BGT中的碱性氨基酸含量较高，半胱氨酸含量也较多，但尚未发现β-BGT中有自由的巯基。不同的学者分离到的β-BGT性质有差异，有的学者认为是分离时的交叉污染造成的。
通过氨基酸序列分析及DNA序列分析表明，存在5个以上的A链变异体，4个以上的B链变异体，组成7个以上的β亚型毒素。其中A1、A2及A3与B1及B2组成β1-β5，β6也已获得分离纯化。它们之间存在非常高的序列同源性，具有高度的保守区，包括了活性位点。其中各链之间氨基酸差异数目分别为A1和A2：5个，A和A3：9个，A2和A3：12个，B1和B2：22个。 α-BGT是1963年发现的。是一种碱性多肽，含较多的碱性氨基酸和10个半胱氨酸残基，半胱氨酸残基都参与5对二硫键的形成。属于长链突触后神经毒素，由74个氨基酸组成，相对分子质量为8000 D，空间结构复杂，几乎每一个氨基酸都对空间结构的形成发挥着重要作用。虽然分子量并不大，但α-BGT具有相当丰富的空间结构，该分子中几乎每一个氨基酸残基对其空间结构的形成都发挥着重要的作用，因此是探讨蛋白质一级结构与高级结构以及结构与功能很好的材料。 α-BGT结构如三指形，4个二硫键聚集在一起形成一个致密的内核，由此核心伸展出3个肽链环仿佛3个手指，长的C末端尾巴从致密的二硫键核心伸出。4对二硫键与结构稳定性有关，大部分集中在中间大环上且分布于环的一侧，形成一个活性表面。α-BGT不存在α螺旋，主要由β-折叠和β-转角组成。长链和短链的蛇毒突触后神经毒素主要区别在于尾巴表面存有不同的识别位点，在一级结构上的差别是长链蛇神经毒素比短链的蛇神经毒素多10~15个氨基酸和一对二硫键，空间结构上的差别在于长链神经毒素的第5对二硫键存在于中央大环loopII的顶部，产生一个循环螺旋样的动态的构象，使得长链神经毒素适应不同受体亚型。具有三指形结构的蛇神经毒素一般由60~80个氨基酸残基组成一条多肽链，氨基酸残基的组成及相对位置具有很大的同源性。长链和短链的蛇毒突触后神经毒素都属于这类结构，三指型毒素折叠的可塑性已经历了最佳的进化，可利用功能基团的不同组合特异性识别nAChR亚型间的细微差别。
Ohta M等（1987）的研究结果显示了在N-末端的9-11，67-68和71-72位置分别存在Ser-ProIle，Pro-His和Gln-Arg，而非先前报道的Ile-Pro-Ser，His-Pro和Arg-Gln氨基酸排列顺序。Love RA等（1986）利用X射线晶体衍射法进行α-BGT蛋白质结构的研究表明，α-BGT蛋白质晶体结构的解析度为2.5A。其晶体结构是与眼镜蛇神经毒素和埃布拉神经毒素相比较而言的，它的溶液结构由质子-NMR分光镜方法推导而来，主要的不同是α-BGT的β-sheet飘带比其它神经毒素少，而且在不变的色氨酸结晶中有不同寻常的定位。Tali Scherf等利用二维质子-核磁共振光谱学方法解决了α-BGT和第13个氨基酸残基肽库（MRYYESSLKSYPD）的复合物溶液结构，其肽谱是采用1个由Tyr-11肽组成的疏水核心环绕三圈而成的球状骨架结构和飘带结构。 Moise L等报道了一个新的更高清晰度的α-BGT核磁共振结构，它定义了决定二硫化物的核心和β-sheet图的区域范围。
乙酰胆碱受体种类很多，α-BGT是与N-型的乙酰胆碱受体结合，其结合是专一性的，饱和的和不可逆性的，具很高的亲和力。乙酰胆碱受体α2βγδ的α-亚基是结合乙酰胆碱和毒素的亚基，关键氨基酸位于125~147残基之间。 β-银环蛇毒素最初是从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中分离鉴定出的为突触前碱性多肽神经毒素，由A链和B链两条链构成，其分子量为20~22kD，等电点为8.8~9.7。A链通过Cys15和B链的Cys55相连，把2条链连接起来。 A链含120个氨基酸，有13个半胱氨酸，分子量为13500D，一级结构类似于蛇毒和哺乳动物胰腺中的磷脂酶A2（PLA2），但活性比较弱。His48，Asp99和Tyr52的侧链互相影响形成一个氢键中心，组成活性中心区域，处于活性中心的氨基酸是相当保守的。B链由60个氨基酸组成，分子量为7000 D，与胰蛋白酶抑制剂、毒素I及树眼镜蛇毒素具有序列同源性，并且有阻断钾离子通道的功能。其中树眼镜蛇毒素分离自非洲的曼巴蛇，选择性地阻断神经元的电压门控钾通道。
从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中已分离出7种β-银环蛇毒素异构体。除了A2链外，A1和A3链的cDNA还未克隆到。然而，另外三个A链异构体（A4~A6）的cDNA已被克隆。化学修饰研究结果表明，A链是具有较弱磷脂酶A2活力的亚基，并且具有神经毒性效应。眼镜蛇蛇毒中并没有发现突触前神经毒素即β-神经毒素。眼镜蛇中克隆到的磷脂酶A2含119个氨基酸和7对二硫键，为酸性蛋白质，具有较强的PLA2活性。
Yang等研究β1-BGT的免疫化学性质时，通过定量沉淀反应和研究Fab片段组成的可溶性复合物的分子量分析发现β1-BGT A链，B链的抗原决定簇的数目分别为5和2。其制备了23个单克隆抗体，其中7个能抑制PLA270%的活性，中和毒素的毒性。免疫印迹显示，6个单克隆抗体识别连续的表位。A链的序列31-37，46-51，91-98，100-106是可以被中和的表位。
通过比较分析眼镜蛇和海蛇科PLA2的cDNA序列，发现5′-，3′-非编码区和信号肽编码区十分保守。1.5 g/L琼脂糖泳分析表明，在500 bp左右有特异的PCR产物条带，和预期的cDNA大小基本一致。经低熔点琼脂糖回收PCR产物，连接于pGEMT载体，转化DH5α，进行蓝白斑筛选。对阳性克隆进行PCR和ApaI/PstI双酶切鉴定。抽质粒进行双链DNA测序。cDNA序列分析表明，一种新的A链被克隆到，其全长486bp，编码27个氨基酸的信号肽和120个氨基酸的成熟蛋白，命名为A7链。该信号肽和A4的信号肽有较高的同源性，仅有3个氨基酸的不同，即26位的Tyr→Asn，3位的His→Glu和2位的Pro→His。但A7的信号肽和A2的信号肽差异较大，其差异主要在N-端的10个氨基酸。A7的信号肽和A4的信号肽在数量上一样，为27个氨基酸，而A2的信号肽为25个氨基酸。A5和A6的信号肽不完整，而A1及A3的cDNA尚未被克隆到。新的A链即A7链，和其他A链一样，含13个半胱氨酸。氨基酸序列同源性比较表明，A7链和其他A链（A1~A6）具有很高的同源性，分别为89.2%，86.7%，94.2%，92.5%，88.3%和89.2%。cDNA序列同源性分析结果表明，A7链的cDNA和A2，A4~A6cDNA的同源性分别是92.2% ，94.7%，93.7%，92.9%。尽管从台湾银环蛇中鉴定出6种A链异构体（A1~A6），但从大陆银环蛇中只克隆到一种A链（A7）。是否大陆银环蛇也存在A链多态性还有待进一步阐明。从中国大陆眼镜蛇（Naja naja atra）中RT-PCR扩增PLA2cDNA，克隆并测定了全序列。序列分析表明，该cDNA和从台湾产眼镜蛇（Naja naja atra）中克隆到的cDNA仅差一个碱基，且为沉默突变。该cDNA编码一个27个氨基酸的信号肽和一个119个氨基酸的成熟蛋白，即眼镜蛇PLA2。
银环蛇毒素DNA排列图册参考资料。 κ-BGT是1983年从台湾产银环蛇毒素中首次分离、分子量6500，等电点为9.1的一种神经毒素，由于k-BGT能选择性地阻断α3β2亚型，被认为是少数能作为神经元烟碱乙酰胆碱受体（nAChRs）分型的特异性工具之一。κ-BGT的蛋白质一级结构由A、B两条链构成，每条链由66个氨基酸残基组成，含有五对二硫键，其分子量均为7258。
GrantG A等报道了作为神经元烟碱型受体探针的κ-BGT的完整氨基酸序列，以后陆续有人从银环蛇毒素中分离纯化到六种新的κ-神经毒素（κ1-κ6），并分别报道分析了其前体细胞和完整氨基酸排列顺序。根据其基因编码的序列可以看出，κ1-κ6存在着高度的同源性。κ-神经毒素和与其在结构上相关的α-神经毒素有决定性的区别。例如，κ4-BGT缺乏Try-残基，而Try-残基在α-BGT的功能位点上是无变化的且相当重要的。κ-BGT在决定性序列位点上有一个无变化的Pro-残基也不同于α-神经毒素。从κ2-BGT和κ3-BGT中还检测到了包含一个亚单位的异二聚体。 从粗毒液中分离纯化毒素一般采取离子交换层析柱及高效液相层析法。将粗毒素溶于0.05mol/L pH值5.8醋酸铵中，加于CM-Sephadex C-25柱中，采用两相线性梯度醋酸铵洗液洗脱：Ⅰ为从50mmol/L（pH值5.8）到500mmol/L（pH值7.0），Ⅱ为从500mmol/L到1.0mmol/L（pH值7.0），可得到12种蛋白组份。其中Ⅹ、Ⅺ、Ⅻ-1、Ⅻ-2和Ⅸ分别为β1至β5，每一种组份可用Sephadex G-75或高效液相层析进一步纯化。
对于毒素中A链与B链的分开一般采用Chang（1993）的方法，即用二硫苏糖醇还原链间二硫键，蛋白与二硫苏糖醇的分子比率为1∶4，然后在Syn Chropak RP-P柱（4.6mm×250mm，用0.1%TFA平衡，25%-30%的乙腈线性梯度液洗脱）上进行高效液相层析分离纯化。A、B链的分离也可以选用2-巯基乙醇还原，然后用碘乙酸烷化。
