靠的是氢键 A－H…B 蛋白质分子构象主要靠非共价键维持，如氢键、范德华力、疏水作用力、离子键。在某些蛋白质中二硫键、配位键也参与维持构象。 范德华力 实质是静电引力； 氢键 维持蛋白质分子主链骨架的构象； 疏水作用力 是由于氨基酸疏水侧链被极性的水分子排斥，而被迫彼此接近产生的作用力。 离子键 又称盐键或盐桥，是指正负离子之间的静电吸引，如血红蛋白分子中肽链间存在盐键。 氢键生成：当氢原子与电负性较强的原子，如N，O组成N－H ，O－H基团时，其键间的电荷分布不均．氢原子变成近乎氢正离子状态。此时再与另一电负性很强的原子相遇时，即发生静电吸引。 因此，结合可视为以H 离子为桥粱而形成的，故称为氢键。A－H…B 其中A，B 是氧、氮或氟等电负性大且原子半径比较小的原子。生成氢键时，给出氢原子的A叫做氢供体，与氢原子配位的电负性较大的原子B 叫氢受体。 蛋白质分子间主要靠什么维持2 蛋白质分子的相互作用 生物大分子的相互作用：生物大分子发挥生理功能所需的三个条件：分子结构、分子运动和变化以及分子间的相互作用。 1、非共价键的左右：离子键、氢键、范德华力和疏水键。信息的传递以及利用极大地以来弱的非共价键。它们不仅决定着生物的大分子的三维结构，还决定着这些结构如何与其他结构相互作用。 2、作用力特点：分子的结合与解离二、蛋白质-蛋白质相互作用蛋白质之间相互作用的结构模式：通过蛋白质的模体或基元或者结构域而发生作用。三、DNA-蛋白质相互作用：两者之间相互作用的化学键 1、氢键：具有识别功能蛋白质的螺旋结构常与DNA的大沟相互作用。 2、疏水键：暴露于大沟侧源的T-CH3集团是疏水性的，可与疏水氨基酸残基侧链相互作用。 3、离子键蛋白质也属于生物大分子，存在氢键、范德华力和疏水键由于这几种作用力的存在，使得蛋白质更加稳定。 蛋白质分子间主要靠什么维持3 蛋白质相互作用的意义 蛋白质的互作及互作研究具有十分重要的生物学意义。 细胞接受外源或是内源的信号，通过其特有的信号途径，调节其基因的.表达，以保持其生zhidao物学特性。在这个过程中，蛋白质占有很重要的地位，它可以内调控, 介导细胞的许多生物学活性。虽然有一些蛋白质可以以单体的形式发挥作用，但是大部分的蛋白质都是和伴侣分子一起作用或是与其他蛋白质形成复合物来发挥作容用的。因此，为了更好地理解细胞的生物学活性，必须很好地理解蛋白质单体和复合物的功能，这就会涉及到蛋白质相互作用的研究。 蛋白质与蛋白质之间的相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，对调控细胞及其信号有重要意义。 蛋白质互作研究按照实验目的可分为两大类，一是验证两个蛋白是否存在相互作用，二是筛选某个兴趣蛋白的互作蛋白。 注意要点 (1)探针蛋白的本质与相互作用蛋白的来源：探针蛋白的本质：是全长蛋白、相互作用相关的结构域，甚至是化学合成的较小的生物活性片段。相互作用蛋白的来源：已知内源性表达探针蛋白的细胞系是寻找与其相互作用蛋白的理想实验材料。 (2)细胞裂解物的制备：成功制备细胞粗提物的关键因素包括：细胞的裂解方式;pH的控制;温度;避免蛋白的降解。这些都需要在预实验中多次重复来优化细胞裂解条件。提取重组蛋白有时不必破碎细胞。例如，许多高表达的哺乳细胞系(尤其是中国仓鼠卵巢细胞，CHO细胞)和酵母细胞株已经被改造得可以分泌重组蛋白，因而可以直接从细胞条件培养基和培养滤出液中纯化重组蛋白。使用这些方法很重要的一点是要尽可能快地浓缩大量的细胞条件培养基，使之尽快进入“无蛋白酶的环境”。
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