核定位序列，即入核信号，与导肽有显著的区别。首先，入核信号是蛋白质的持久组成部分，不会在引导蛋白质进入核内时被切除，这使得核蛋白在细胞分裂后能够反复利用并重新入核。其特征包括一个带正电荷的肽核心，如SV40病毒的T抗原（MW=92kDa），其野生型氨基酸序列是Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val。即使是单一氨基酸的突变，如Pro-Lys-Tyr-Lys-Arg-Lys-Val，也能改变其NLS功能，使其留在细胞质中，而非进入核内。
Karyopherin家族，作为核孔选择性运输的关键蛋白，包括importin（负责进入核）和exportin（负责离开核）。在核孔复合体的转运过程中，Ran蛋白起着调节作用，它是细胞质和核内Ran-GTP浓度的调控者。进入核的过程包括：蛋白与NLS受体imporin α/β的结合，形成复合物后与NPC胞质环上的纤维结合，随后纤维弯曲，形成通道，货物通过；货物受体复合体与Ran-GTP结合，复合体解散并释放货物。此时，imporin β返回细胞质，Ran-GTP在细胞质中水解回Ran-GDP。
至于细胞核向细胞质的输出，大分子如RNA通常与蛋白质结合形成RNP复合物，通过核输出信号（NES）与exportin结合，形成RNP-exportin-Ran-GTP复合体。出口核后，Ran-GTP水解，释放RNA，而Ran-GDP、exportin和RNP蛋白返回细胞核。细胞核到细胞质的这一过程相对较少被研究，主要涉及RNA的转运机制。
核定位序列(Nuclear localization signal)——蛋白质的一个结构域，通常为一短的氨基酸序列，它能与入核载体相互作用，使蛋白能被运进细胞核。