在生命科学的前沿，FRET技术作为生物大分子间纳米级距离检测的强大工具，被广泛用于检测细胞内蛋白质之间的直接相互作用。当供体荧光蛋白的发射光与受体荧光团吸收光谱相匹配，且两者距离小于10纳米时，FRET现象便会显现。在生物体系中，10纳米内的分子互动通常意味着存在直接作用。
FRET技术的广泛应用得益于绿色荧光蛋白(GFP)的革新。GFP由11个β片层构成，核心区域的α螺旋内嵌发光基团，该基团由环化和氧化的3个氨基酸形成，能产生绿色荧光。通过基因工程手段，如替换氨基酸、插入内含子或改变碱基，可以优化GFP的特性，如增强荧光强度和稳定性，促使基团折叠等。
近年来，科学家们通过改造GFP产生多种荧光蛋白，如BFP、YFP和CFP。其中，CFP和YFP的荧光特性使得它们成为蛋白-蛋白相互作用研究的理想FRET配对。当供体CFP与受体YFP融合的蛋白质靠近时，YFP会吸收CFP的荧光并发射黄色光。通过测量CFP荧光的损失，可以判断两个蛋白质是否相互作用。
例如，Tsien & Miyawaki利用FRET技术研究细胞内钙离子浓度的变化。他们将CFP和YFP与钙调蛋白和钙调蛋白结合肽融合表达，高钙浓度下，FRET发生，YFP发出黄色光，细胞呈现黄色；而低钙浓度下，FRET减弱，CFP发出绿色光，细胞呈现绿色。这种技术为实时监测细胞内动态过程提供了有力手段。
荧光能量共振转移(fluorescence resonance energy transfer, FRET)是较早发展起来的一门技术，随着绿色荧光蛋白应用技术的发展，FRET已经成为检测活体中生物大分子纳米级距离和纳米级距离变化的有力工具，在生物大分子相互作用分析、细胞生理研究、免疫分析等方面有着广泛的应用。