蛋白质在60度左右会开始变性。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。
这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
扩展资料：
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。
所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
参考资料来源：百度百科—蛋白质变性
参考资料来源：百度百科—蛋白质
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第1个回答 2017-07-07
蛋白质在40度以上就已经有变性的趋势，60度左右会开始变性。一般来说,食品中蛋白质的受热变性作用发生于约60℃。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱。
食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源。每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当。用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱。
食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源。每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当。用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用。
第2个回答 2013-10-18
不能说是破坏吧...只能说是变性,而且,各种蛋白质的变性条件和结果都不一样
蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
（一）生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性（renaturation）。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。
2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）。
3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。
4、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蚕丝是由蛋白质变性而成。
7、用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。
8、临床上外科凝血，止血。尿中管型诊断肾脏疾病。
9、酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。
10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。
11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯、DNA测定。
12、大分子的破碎，基因重整合。
13、蛋白质分子结合重金属而解毒。
14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。
蛋黄凝固的温度为68℃—71℃，蛋清凝固的温度为62℃—64℃本回答被网友采纳
蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
（一）生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性（renaturation）。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。
2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）。
3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。
4、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蚕丝是由蛋白质变性而成。
7、用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。
8、临床上外科凝血，止血。尿中管型诊断肾脏疾病。
9、酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。
10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。
11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯、DNA测定。
12、大分子的破碎，基因重整合。
13、蛋白质分子结合重金属而解毒。
14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。
蛋黄凝固的温度为68℃—71℃，蛋清凝固的温度为62℃—64℃本回答被网友采纳
第3个回答 2022-03-21
人发烧，为了凝固细菌病毒，结论是，38度可以破坏蛋白质，40度破坏人脑。
60度？那不是破坏，那是变另外物质，又脆又香了。
60度？那不是破坏，那是变另外物质，又脆又香了。
第4个回答 2019-03-19
高温下，估计得看什么蛋白质，像细菌这种蛋白质的在70度刚刚适合最大活性
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