sdspage电泳样品的量应该多少

如题所述

第1个回答推荐于2018-04-01

sdspage电泳样品的量应该多少
浓度没有硬性要求，但上样时的蛋白质总量最好在50-100ug左右。条带才比较明显可见。如若上样前浓度很低，可进行冻干，把体积浓缩一下测完蛋白浓度后上样。
常规样品都不用去管PH值,因为上样缓冲液中含有TRIS-HCl,缓冲力比较强,可以中和你样品PH.除非你样品中盐离子(弱酸弱碱盐)浓度太高.就得处理一下.
一般上样PH在6.8.就算你样品PH在6.8,如果盐太高,也得处理.本回答被提问者和网友采纳

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sds--page电泳时蛋白样品的浓度多大合适呢答：浓度没有硬性要求，但上样时的蛋白质总量最好在50-100ug左右。条带才比较明显可见。如若上样前浓度很低，可进行冻干，把体积浓缩一下测完蛋白浓度后上样。

SDS-PAGE样品上样量有什么要求?答：没什么特别要注意的吧，就是点样不容易，点样槽不容易看出来，要仔细辨认。再来就是点样时要注意手上的力道，不能打太多溢出来，相邻的几个样品就被污染了，整个胶板也有可能要重做。也不能提前松手，要不然移液枪会吸到胶，一管样品就报废了好像就这么多吧，也不是什么太难的操作 ...

SDS-PAGE电泳中TEMED浓度及用量答：根据凝胶的比例不同，TEMED的量也是不同的。TEMED可以加快凝胶的凝固速度，用量不一定不变，可以根据需要增加用量，或者在效果不好的时候加大用量。两微升到四微升都可以。这是我做实验时的一点经验，不知道适不适合。

SDS-PAGE电泳中SDS多加了一倍会怎样答：不会有影响,在SDS-PAGE中,SDS作为阴离子表面活性剂,破坏蛋白质分子间非共价键,同时与解聚后的蛋白质分子结合,形成带负电荷的复合物.正常情况下,就需要保证SDS过量. 一般蛋白质于SDS结合比例为1.4 g SDS: 1 g 蛋白质

蛋白质SDS-PAGE电泳分离胶和浓缩胶的浓度如何确定?上样缓冲液的倍数如何...答：1,看目的蛋白的大小一般actin以下的可以跑12胶红线左右可以用12或10跑几百的很大的用6的胶小蛋白12的10的一般都能跑如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看 2，看样品浓度多少，以及你想用几次通常我们是定到4微每微，总量100微，用10次如果浓度小的话定到2用5次 ...

wb电泳液sds加多了答：SDS在蛋白电泳中的作用是变性，即将所有蛋白质的性状都变成短棒状，这样在电泳时候就不用考虑蛋白分子性状及电荷的问题了。上层胶主要作用是聚集，使蛋白在相同起跑线开始在分离胶中抛开。所以SDS加多了影响应该问题不大。

sds-page凝胶电泳怎么制备答：室温染色1～2 hr;加入脱色液，置于80 rpm脱色摇床上,每20 min更换一次脱色液(10 ml 冰乙酸;45 ml乙醇;45 ml蒸馏水)至完全脱净。聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛效应，可根据蛋白亚基分子量不同将分离蛋白，SDS-PAGE电泳凝胶好坏直接关系到电泳能否成成，一般浓缩胶和分离胶的pH分别是6.7和8.9.

双向凝胶电泳操作步骤答：双向凝胶电泳操作步骤分为几个关键步骤:1. 样品准备: 建议使用8M尿素/4% CHAPS/40mM Tris(基) /65mM DTT溶解体系，样品浓度需大于2 ug/ul。样品制备的成败取决于蛋白质的溶解性、分子量、电荷数和等电点，需针对特定性质和研究目的进行调整。通常需要多次实验来找到最合适的处理条件。2. 第一向分离...

IgG IgM 在SDS-PAGE电泳中分子量分别是多少?答：如果你跑的电泳buffer中加了巯基乙醇，那么重链和轻链会分开，会跑出两条（25KD,50KD）或三条带（25KD,50KD，还有没有完全还原的完整的Ig，大约150KD）。如果跑的是非还原电泳，大小很大，150KD。IgM经常以五聚体形式存在，就更大了，所以建议以分离胶浓度较小的跑。

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