第1个回答 2022-09-28
蛋白质
蛋白质是一种复杂的有机大分子化合物。根据元素分析，除了有碳、氢、氧、氮，通常还有少量的硫。部分蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等等。这些元素在蛋白质组成中占的比例是：碳约占50%、氢约占7%、氧约占23%、氮约占16%、硫约占0−3%。蛋白质是生物体最基本的组成部分之一，参与了基本所有的生命活动进程，因此也是生命科学的主要研究对象之一。随着生物物理、生物化学等学科的不断发展，越来越多的蛋白质结构和功能获得了鉴定。
结构
蛋白质是由二十多种胺基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是胺基酸，胺基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上胺基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。
蛋白质的分子结构可划分为四级：
一级结构：组成多肽链的线性胺基酸序列。
二级结构：依靠不同肽键的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。
三级结构：由一条多肽链的不同胺基酸侧链间的相互作用形成的稳定结构。
四级结构：由不同多肽链亚基间相互作用形成具有功能的蛋白质分子。
一级结构依靠转录过程中形成的共价键维持。通过蛋白质摺叠形成高一级结构。特定的多肽链可能有多于一个的稳定构型，每种构型都有自己特定的生物活性，其中只有一种具有天然活性。
二级结构包括α螺旋、310螺旋、π螺旋、β摺叠、转角和无规则卷曲。
如果进一步细分，二级结构和三级结构之间还包括超二级结构和结构域。
超二级结构（super-secondary structure）是指相邻的若干而二级结构（通常是α螺旋和β转角）彼此相互作用形成有规律的二级结构的组合，作为构成三级结构的元件。
结构域（structual domain）是指二级结构或超二级结构组成的三级结构的局部摺叠区域。
三级结构绝大部分可以归类于这四类：全α结构、全β结构、αβ混合结构和富含金属或二硫键的结构。
四级结构指多肽链之间的相互作用。
功能
蛋白质的功能多种多样：
催化。蛋白质的一个重要功能就是作为生物催化剂，酶。
调剂。一些蛋白质对生物体内的新陈代谢具有调剂作用，例如，胰岛素。
运输。一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，例如，离子通道,血红素。
储存。种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备。
运动。例如肌蛋白。
结构。比如毛发，等等。
其他，比如防御，进攻等等。例如人类的免疫过程中有大量蛋白质参与。
蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸，吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
常见蛋白质
纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起著保护或结构上的作用。
球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其他化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起著保护或结构作用蛋白质。
胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
结构
蛋白质具有十分复杂的结构。这种复杂性与生物分子有序性的高度统一，集中反映在蛋白质分子的结构具有丰富的层次。1952 年林诺斯特伦-朗首次使用一、二、三级结构的名称来粗略划分蛋白质分子的化学和空间结构。后来在三级结构以上又发展了四级结构。
一级结构 组成蛋白质分子的多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质化学结构中最重要的内容，但完整的蛋白质化学结构，一般还包括：①多肽链的数目；②链间和链内的二硫键数目和位置；③与蛋白质分子共价结合的其他成分。
二级结构 指肽链主链原子的局部空间排布，已观察到的蛋白质二级结构有下列3种类型：①螺旋。最常见的是 a -螺旋，除极个别例外，全部是右手螺旋；② β-折叠层。分平行式和反平行式两种；③ β-转角或称 β-回折。
在所有已测定的蛋白质结构中，都有广泛的二级结构存在，但在不同种类的蛋白质中，二级结构的分布和作用都很不一样。在纤维状蛋白质中，二级结构是分子的基本结构，并决定分子的一些基本特性；在球状蛋白质中，二级结构是分子三维折叠的基本要素，对分子的骨架形成具有重要作用，但整个分子的错综复杂的三维特征更多地依赖于侧链的相互作用和除氢键以外的其他作用力。在大多数球状蛋白质分子中，兼有各种二级结构，彼此并无一定的比例。
三级结构 指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但不包括亚基间或分子间的空间排列关系。可以理解为蛋白质分子内的肽链在二级结构的基础上（包括无规卷曲线团）在三维空间进一步折叠，盘曲形成包括蛋白质分子主链和侧链全部在内的专一性三维排布。可以说，所有具有重要生物功能的蛋白质都有严格的特定的三级结构。
四级结构 指蛋白质亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。多亚基蛋白质中亚基的数目、类型，亚基间的空间排布，亚基间的相互作用和接触部位的布局等都是蛋白质四级结构的范畴。,参考: *** ,百度百科,有太多资料,