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蛋白质电泳原理及过程图
SDS—PEAG
电泳
上样缓冲液遇到酸性极强的
蛋白
溶液还有效果吗?
答:
这个问题涉及到核酸与蛋白质性质的差异,还有
电泳原理
。
蛋白质电泳
中加入SDS是为了去除本身电荷与分子形状的影响,核酸就不需要。DNA分子形状一致,都是双螺旋。至于电荷,都是磷酸的电荷,所以电荷数量与分子量成正比,这与SDS结合的蛋白质很相似,就是荷质比是一个常数,通过分子筛效应分离,分子越长,...
蛋白质
印迹法的
原理
答:
与Southern Blot或Northern Blot杂交方法类似,但Western Blot法采用的是聚丙烯酰胺凝胶
电泳
,被检测物是
蛋白质
,“探针”是抗体,“显色”用标记的二抗。经过PAGE(聚丙烯酰胺凝胶电泳)分离的蛋白质样品,转移到固相载体(例如硝酸纤维素薄膜)上,固相载体以非共价键形式吸附蛋白质,且能保持电泳分离的多肽...
变性聚丙烯酰胺凝胶
电泳和
非变性的有什么区别?
答:
变性聚丙烯酰胺凝胶电泳是根据寡核苷酸的大小来分离,因此可将全长产物与不完整的短分子分开。2、功能不同 非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳可以使生物大分子在
电泳过程
中保持其天然的形状和电荷,它们的分离是依据其电泳迁移率的不同和凝胶的分子筛作用,因而可以得到较高的分辨率。变性聚丙烯酰胺凝胶电泳的
蛋白质
或...
聚丙烯酰胺凝胶
电泳
(PAGE)
原理
是什么?
答:
该胶的标准加样槽中可以加入高达10mL 的DNA 样品,而不影响
电泳
分辨率。多应用于分离纯化和鉴定大小为5~500bp 的DNA 片段。聚丙烯酰胺凝胶电泳有连续与不连续体系两种,前者指在整个电泳体系中的缓冲液pH 值和凝胶孔径大小相同,主要用于核酸分析。后者主要用于
蛋白质
样品的分离,它除了电泳槽中的缓冲体系...
电泳原理
答:
•
电泳原理
:电泳是电泳涂料在阴阳两极,施加于电压作用下,带电荷之涂料离子移动到阴极,并与阴极表面所产生之碱性作用形成不溶解物,沉积于工件表面。它包括四个
过程
:1 )电解(分解)在阴极反应最初为电解反应,生成氢气及氢氧根离子 OH ,此反应造成阴极面形成 一高碱性边界层,当阳离子与...
求分离,纯化,鉴定γ球
蛋白
的具体方法(包括
原理
,步骤,预期结果,注意事项...
答:
[
原理
] 血清中
蛋白质
按
电泳
法一般可分为五类:清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白,其中γ-球蛋白含量约占16%,100ml血清中约含1.2g左右。 首先利用清蛋白和球蛋白在高浓度中性盐溶液中(常用硫酸铵)溶解度的差异而进行沉淀分离,此为盐析法。半饱和硫酸铵溶液可使球蛋白沉淀析出,清蛋白则...
怎样鉴定
蛋白质
的分子量?
答:
测定
蛋白质
分子量的常用方法:粘度法、凝胶过滤层析法、凝胶渗透色谱法、SDS-凝胶
电泳
、渗透压法、质谱法包括电喷雾离子化质谱技术和基质辅助激光解吸电离质谱技术、光散射法(多角度激光散射)、沉降法(超速离心法)。1、粘度法 一定温度条件下,高聚物稀溶液的粘度与其分子量之间呈正相关性,随着分子量的...
血浆
蛋白
经过醋酸纤维膜
电泳
分成5条主要的区带,由阳极至阴极的顺序是...
答:
血浆
蛋白质
的
电泳
,蛋白质从负极向正极进行,按其泳动速度可将血清蛋白质分成分为5条区带,从正极到负极依次为清蛋白和α1α2β、γ-球蛋白。生理情况下,血液经血管在全身不断流动,转运各种物质与组织之间。血浆,组织间液以及其它细胞外液共同构成机体的内环境。因此血液在沟通内外环境,维持内环境...
测定
蛋白质
分子量的常用方法
答:
蛋白定量的测试方法有很多种,其中较为常见的有五种,分别是Bradford法、Bradford斑点试验、Coomassie 斑点试验、紫外分光度检测法及BCA法这五种。在生化实验中,对样品中的
蛋白质
进行准确可靠的定量分析,是经常进行的一项非常重要的工作。蛋白质是一种十分重要的生物大分子,它的种类很多,结构不均一,...
为什么做
蛋白质
PAGE
电泳
前要使蛋白质变性呢?
答:
形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物,这种复合物由于结合大量的SDS,使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块,从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异,由于SDS
与蛋白质
的结合是按重量成比例的,因此在进行
电泳
时,蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
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