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蛋白酶分离
分离蛋白酶
和血红蛋白
答:
(1)血清清蛋白的pI=4.9,血红蛋白的pI=6.8,两者的平均值为5.85,即(4.9+6.8)/2=5.85.因此,在pH5.85时将样品点在中间电泳,
分离
效果最好.此时血清清蛋白向阳极移动,而血红蛋白向阴极移动. (2)肌红蛋白的pI=7.0,胰凝乳
蛋白酶
原的pI=9.5,两者的平均值为8.25,即(7.0+9.5)/2...
如何从发酵液中
分离
一个
蛋白酶
?如何测定其表达量和酶活?
答:
首先,去除菌体和残余的发酵液,一般高速离心就可以,5000r/min离心1min.取上清。此部要根据蛋白质的特点来做。若果
蛋白酶
是在细胞内那么要先破碎细胞,如果该酶的分子量过大,那么要减小离心转速。其次,蛋白酶溶液中根据酶的性质,处理纯化或提取。常用方法是有机溶剂提取法,阴、阳离子交换柱层析发...
胞外
蛋白酶
的
分离
纯化、理化特性及其基因克隆
答:
Geremia等(1993)从黄绿木霉中
分离
纯化到1个与枯草杆菌素类似的碱性丝氨酸
蛋白酶
PRB1,类似的蛋白酶在哈茨木霉中也被分离到。另外1个胰蛋白酶类似的丝氨酸蛋白酶PRA1从哈茨木霉和绿色木霉中被纯化得到,而且PRA1被证实有杀线虫的功效,能明显降低南方根结线虫卵的孵化率(Suarez et al.,2005)。里...
怎么才能
分离
线粒体中的
蛋白酶
答:
二、细胞核的
分离
提取 (一)操作步骤 1.用颈椎脱位的方法处死小白鼠后,迅速剖开腹部取出肝脏,剪成小块(去除结缔组织)尽快置于盛有0.9%NaCl的烧杯中,反复洗涤,尽量除去血污,用滤纸吸去表面的液体。2.将湿重约1g的肝组织放在小平皿中,用量筒量取8ml预冷的0.25mol/L蔗糖一0.003mol/L氯化...
为什么
分离
与纯化胃
蛋白酶
要用碱性溶液?
答:
所以在
分离
纯化蛋白时,抽提液的pH值要远离目的蛋白的等电点,这样才能溶解更多的目的蛋白,提高抽提效率。又为了避免强酸强碱环境,所以酸性蛋白要用碱性溶剂,碱性蛋白要用酸性溶剂。对于胃
蛋白酶
,其适宜作用环境是较强酸性,所以它的等电点是pH<7的(约等于2),是酸性蛋白,要用碱性溶液。有朋友回答...
产生
蛋白酶
的微生物
分离
答:
5.1.1 微生物
蛋白酶
产生菌株的筛选 53 5.1.2 酶的
分离
纯化 53 5.1.3 MY10蛋白酶系性质研究 53-54 5.2 双酶水解大豆蛋白 54-56 5.2.1 豆粕的预处理 54 5.2.2 酶解过程中反应条件的控制 54-55 5.2.3 豆腥味的去除 55 5.2.4 酶解过程的研究 55-56 5.2.5 苦味...
在
分离
纯化
蛋白酶
过程中,为什么要不断的测定蛋白酶的活力和蛋白含量
答:
蛋白酶
最终的功能和活性挂钩的,也就是说在
分离
纯化的过程中需要保证蛋白酶的活性收率。而不断的测定蛋白酶的活力和蛋白含量可以知道每一步分离纯化后蛋白酶的比活,通过比活的变化来确定活性收率,最终摸索出活性收率最高的分离纯化工艺。
将组织细胞
分离
时,为什么用胰
蛋白酶
,不用其他蛋白酶,胰蛋白酶是否可以水...
答:
胰
蛋白酶
主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键,一般蛋白质中都含有精氨酸和赖氨酸,所以基本上细胞间质的蛋白都会被水解成短肽。
分离
组织细胞时用胰蛋白酶是因为胰蛋白酶的最适pH值在7.8~8.5左右,最适温度为37℃,接近组织细胞的适宜ph值和温度,在消化胞间连接的同时不会对细胞造成过大的损坏...
转速多少可以将菌体和
蛋白酶分离
答:
从活菌体内
分离
出的
蛋白酶
?经常见到的是管式分离机分离大肠杆菌,大致分为实验室制取和工业生产型两种,都是用的管式离心机(实验室用试验型离心机多)略去制备原液步骤单说原液分离,实验室做因为原料纯净操作规范原液浓度高杂质少,这样分离4000r/min以上离心操作二十分钟就可以很有效果了 至于量化工业...
为什么胰
蛋白酶
能
分离
单细胞?
答:
胰
蛋白酶
可以分解蛋白质。你知道在细胞膜表面有糖被——起连接细胞和识别的作用——糖被是糖类在蛋白质(即扦插、附着在细胞膜上的载体)上的,胰蛋白酶分解了蛋白质 ,细胞就失去 了相互连接的力,就单个的分散了。有磷脂双分子层,胰蛋白酶分解不了细胞内部的物质。
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